牛白细胞髓过氧化物酶的分离纯化

›› 2011, Vol. 38 ›› Issue (5): 54-57.

牛白细胞髓过氧化物酶的分离纯化

石晶, 吕英, 杨宇, 李庆章

东北农业大学乳品科学教育部重点实验室,黑龙江哈尔滨 150030

收稿日期:2010-10-15 修回日期:1900-01-01 出版日期:2011-05-20 发布日期:2011-05-20
通讯作者: 李庆章

Purification of Myeloperoxidase from White Blood Cells of Dairy Cow

SHI Jing, LV Ying, YANG Yu, LI Qing-zhang

Key Laboratory of Dairy Science,Ministry of Education,Northeast Agricultural University,Harbin 150030,China

Received:2010-10-15 Revised:1900-01-01 Online:2011-05-20 Published:2011-05-20

摘要/Abstract

摘要： 应用分子筛层析(Sephadex G-200凝胶)和亲和层析(ConA-Sephrose 4B)从奶牛全血中分离纯化髓过氧化物酶(myeloperoxidase,MPO)。分离出的MPO活性为0.068 U/mL,分子质量为64.7、47.9、13.4 ku,纯度为94.2%,蛋白质浓度为147.3 μg/mL。本研究建立了MPO分离纯化方法,对于深入研究MPO具有重要意义。

关键词: 奶牛; 髓过氧化物酶; 分离纯化

Abstract: The protein myeloperoxidase(MPO) was isolated and purified from bovine whole blood by Sephadex G-200 chromatography and ConA-Sephrose 4B affinity chromatography. The activity,molecular weight,rate of purity and protein concentration of MPO were 0.068 U/mL,64.7,47.9,13.4 ku,94.2% and 147.3 μg/mL,respectively. The method developed for the isolation and purification of MPO was important for the following research.

Key words: dairy cow; myeloperoxidase; purification

中图分类号:

石晶;吕英;杨宇;李庆章. 牛白细胞髓过氧化物酶的分离纯化[J]. , 2011, 38(5): 54-57.

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