牛血红蛋白源抗菌肽P3及其类似肽的生物信息学分析

doi:10.16431/j.cnki.1671-7236.2017.01.008

《中国畜牧兽医》 ›› 2017, Vol. 44 ›› Issue (1): 59-64.doi: 10.16431/j.cnki.1671-7236.2017.01.008

牛血红蛋白源抗菌肽P3及其类似肽的生物信息学分析

李杰^1,2, 杭柏林³, 秦爱建¹, 钱琨¹, 胡建和³

1. 扬州大学兽医学院, 扬州 225009;
2. 河南省新乡市畜产品质量监测检验中心, 新乡 453003;
3. 河南科技学院动物科技学院, 新乡 453003

收稿日期:2016-05-31 出版日期:2017-01-20 发布日期:2017-01-19
通讯作者: 杭柏林, 秦爱建 E-mail:yzhbl001@126.com;aijian@yzu.edu.cn
作者简介:李杰(1978-),女,河南开封人,博士生,兽医师,研究方向:畜产品质量安全,E-mail:lijie3074228@126.com
基金资助:
国家自然科技基金项目（31372469、31672559）；河南省高校科技创新团队支持计划（15IRTSTHN）；河南科技学院高层次人才启动项目（2014020）

Bioinformatics Analysis of Antimicrobial Peptide P3 from Bovine Hemoglobin and Its Analogs

LI Jie^1,2, HANG Bo-lin³, QIN Ai-jian¹, QIAN Kun¹, HU Jian-he³

1. College of Veterinary Medicine, Yangzhou University, Yangzhou 225009, China;
2. Xinxiang Center of Monitor and Detection for Quality of Livestock Products, Xinxiang 453003, China;
3. College of Animal Science and Veterinary Medicine, Henan Institute of Science and Technology, Xinxiang 453003, China

Received:2016-05-31 Online:2017-01-20 Published:2017-01-19

摘要/Abstract

摘要：

为研究牛血红蛋白源抗菌肽P3及其类似肽（JH-0、JH-1、JH-2、JH-3）的生物学功能，本研究利用在线软件分析了抗菌肽P3及其类似肽的生物信息学特性，发现这5个抗菌肽均带正电荷，等电点均大于8.00，均为疏水蛋白，定位于细胞外，不含有跨膜区、信号肽序列和糖基化位点，P3和JH-2的二级结构为α-螺旋+β-折叠，JH-3为100%的α-螺旋，JH-0和JH-1为无规则卷曲结构，P3、JH-2和JH-3在第13位氨基酸即苏氨酸（Thr，T）有一个糖基化位点。根据分析结果推测抗菌肽P3及其类似肽可作用于细胞壁或细胞膜，从而使菌体死亡。

关键词: 牛血红蛋白; 抗菌肽; 类似肽; 生物信息学

Abstract:

To provide basic information for researching the biological function of antimicrobial peptide P3 from bovine hemoglobin and its analogs (JH-0, JH-1, JH-2 and JH-3), tools on line were utilized to analyze some bioinformatic features of these five peptides. The results showed that the isoelectric point of these five peptides were all more than 8.00. All of these five peptides had positive charge, no transmembrane domain, no signal peptide sequence, no glycosylation sites,were hydrophobins and located at extracellular. The secondary structure of peptide P3 and JH-2 had α-helix and β-sheet, JH-3 was all α-helix, while JH-0 and JH-1 were coil. Peptide P3, JH-2 and JH-3 had a glycosylation site at the thirteenth site of amino acid (Thr, T), respectively. Based on these results, we conjectured that antimicrobial peptide P3 and its analogs could kill bacteria through the interaction with cell wall or cell membrane.

Key words: bovine hemoglobin; antimicrobial peptide; analogous peptide; bioinformatics

中图分类号:

S859.79⁺7

李杰, 杭柏林, 秦爱建, 钱琨, 胡建和. 牛血红蛋白源抗菌肽P3及其类似肽的生物信息学分析[J]. 《中国畜牧兽医》, 2017, 44(1): 59-64.

LI Jie, HANG Bo-lin, QIN Ai-jian, QIAN Kun, HU Jian-he. Bioinformatics Analysis of Antimicrobial Peptide P3 from Bovine Hemoglobin and Its Analogs[J]. , 2017, 44(1): 59-64.

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Bioinformatics Analysis of Antimicrobial Peptide P3 from Bovine Hemoglobin and Its Analogs

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